Повышенный уровень лдг и кфк. Лдг в крови - что это такое

Лактатдегидрогеназа (или ЛДГ) в крови определяется для выявления целого комплекса различных заболеваний, в частности онкологических, сердечных или патологий печени. ЛДГ является ферментом, который принимает участие в процессе образования молочной кислоты в организме посредством окисления глюкозы. Что такое лдг в биохимическом анализе крови, и о каких патологических состояния может свидетельствовать отклонение показателя.

Норма лдг в крови

У здорового человека, фермент лактатдегидрогеназа не накапливается в организме, а нейтрализуется или выводится естественным путем. Но, некоторые патологии, приводящие к распаду клеток, непременно приведут к повышению ЛДГ.

Существуют установленные границы, когда говорят, что лдг норма. Норма показателя, в большей степени, зависит от возраста пациента, так как в начале жизни уровень фермента достигает наивысших значений, а с годами лактат крови норма заметно снижается.

Так, для новорожденных анализ лдг считается нормальным, если равен менее 2000 Ед./литр крови, или 2,0 мкмоль/ ч*л. У детей до 2-х лет, уровень фермента все еще достаточно высок, и нормой принято считать показатель не более 430 Ед/л. У детей до 12 лет за норму принимают показатель не более 295 Ед/л. Что касается взрослых, норма лдг в крови у женщин составляет примерно от 135 до 214 Ед/л, а у мужчин- 135-225 Ед/л.

Лактатдегидрогеназа повышена

Как уже отмечалось, основной причиной повышения уровня лактаты служит разрушение клеточных структур при некоторых патологических состояниях. Лдг повышен причины:

• инфаркт миокарда или сердечная недостаточность;
• инсульт;
• инфаркт легкого или легочная недостаточность;
• заболевания почек;
• цирроз печени;
• гепатит, желтуха;
• панкреатит в острой форме;
• заболевания крови (лейкоз, анемия и др.);
• раковые опухоли в органах;
• острые скелетные и мышечные травмы (атрофия, дистрофия, и др.);
• гипоксия, кислородная недостаточность у органов и тканей, дыхательная недостаточность;
• если лдг повышен при беременности, в большинстве случаев это считается нормой, либо же становится сигналом отслойки плаценты.

Это наиболее распространенные случаи, при которых при биохимическом анализе крови обнаруживается повышенный фермент лдг. Однако, случается, что лактатдегидрогеназа повышена и причины тому физиологические, то есть показатель является ложным и не указывает на развитие у человека патологии. Провоцирующими факторами могут явиться:

• некоторые кожные заболевания;
• тяжелые физические и психологические нагрузки накануне сдачи анализа;
• употребление алкоголя;
• применения некоторых лекарственных средств (особенно инсулина, аспирина, анестезирующие средства);
• тромбоцитоз.

Так как у каждого органа установлены так называемые изоферменты лдг (ЛДГ1,2,3,4,5). При повышении ЛДГ 1 и 2, речь скорее всего идет о инфаркте миокарда, причем высокая концентрация фермента в крови держится на протяжении 10 дней после сердечного приступа. При росте ЛГД 1 и 3 можно заподозрить у человека развитие миопатии. Если особенно активны ферменты ЛДГ 4 и 5, то можно судить о нарушениях печени, например при остром гепатите. Также эти изоферменты могут быть повышены при повреждении мышц и костей, при возможном поражении внутренних органов. При подозрениях на развитие онкологического заболевания, особенно обращают внимание на концентрацию ЛДГ 3, 4 и 5.

При повышении показателя ЛДГ, врач может назначить дополнительно сдать кровь на СДГ, этот анализ дает более точные результаты.

Ситуации, когда в крови лдг понижен, встречаются крайне редко. И как правило, анализ с таким результатом, не имеет никакой диагностической ценности. Такую ситуацию обычно списывают на погрешности во время лабораторного исследования. Иногда, понижение уровня фермента связано с употреблением аскорбиновой кислоты или витамина С в большом количестве.

Для чего используют определение ЛГД?

Исследование уровня концентрации лактата в крови часто назначается с целью подтверждения диагноза. Однако, если раньше этот диагностический метод был популярен и широко применялся, то на сегодняшний день его роль постепенно теряет свое значение, так как ему на смену пришли более точные и достоверные методики анализов. Однако, такие исследования могут быть весьма дорогостоящими и сложными в техническом смысле.

Для исследования, берется кровь из вены, она считается наиболее концентрированной и легче поддается обработке. После забора, из крови извлекают необходимую сыворотку, по которой определяют на каком уровне у пациента лактат. Результаты анализы, как правило, готовы уже на 2-ой день после исследования.

Таким образом, с помощью анализа лдг, можно своевременно выявить наличие у человека заболеваний, нарушений, и патологических процессов еще на самой ранней стадии, до появления характерных симптомов.

Лактатдегидрогеназа (ЛДГ) общая – внутриклеточный гликолитический фермент, который участвует в обратимом превращении лактата в пируват и содержится в большинстве тканей организма.

Синонимы русские

Дегидрогеназа молочной кислоты.

Синонимы английские

Lactate dehydrogenase, Total, Lactic dehydrogenase, LDH,LD.

Метод исследования

УФ кинетический тест.

Единицы измерения

Ед/л (единица на литр).

Какой биоматериал можно использовать для исследования?

Венозную кровь.

Как правильно подготовиться к исследованию?

• Не принимать пищу в течение 12 часов до исследования.
• Исключить физическое и эмоциональное перенапряжение за 30 минут до исследования.
• Не курить в течение 30 минут до исследования.

Общая информация об исследовании

Лактатдегидрогеназа (ЛДГ) – цинксодержащий внутриклеточный фермент, который катализирует окисление молочной кислоты в пируват и содержится практически во всех клетках организма. ЛДГ наиболее активна в скелетной мускулатуре, сердечной мышце, почках, печени и эритроцитах.

Существует пять разных форм (изоферментов) ЛДГ, которые отличаются молекулярной структурой и расположением в организме. От того, какая из пяти преобладает, зависит основной способ окисления глюкозы – аэробный (до CO 2 и H 2 O) или анаэробный (до молочной кислоты). Подобное различие обусловлено разной степенью родства того или иного изофермента и пировиноградной кислоты. Для миокарда и мозговой ткани основной является ЛДГ-1, для эритроцитов, тромбоцитов, почечной ткани - ЛДГ-1 и ЛДГ-2. В легких, селезенке, щитовидной и поджелудочной железах, надпочечниках, лимфоцитах преобладает ЛДГ-3. ЛДГ-4 находится во всех тканях с ЛДГ-3, а также в гранулоцитах, плаценте и мужских половых клетках, в которых содержится и ЛДГ-5. Изоферментная активность в скелетных мышцах (в порядке убывания): ЛДГ-5, ЛДГ-4, ЛДГ-3. Для печени наиболее характерен изофермент ЛДГ-5, меньшая активность у ЛДГ-4. В норме в сыворотке крови все фракции фермента определяются с небольшой активностью в составе суммарного показателя – общей ЛДГ. Их активность в крови распределяется следующим образом: ЛДГ-2 > ЛДГ-1 > ЛДГ-3 > ЛДГ-4 > ЛДГ-5.

При заболеваниях, сопровождающихся повреждением тканей и разрушением клеток, активность ЛДГ в крови повышается. В связи с этим она является важным маркером тканевой деструкции. Несмотря на то что увеличение активности фермента не указывает на какую-то определенную болезнь, его определение в комплексе с другими лабораторными анализами помогает в диагностике инфаркта легкого, мышечной дистрофии и гемолитической анемии. Повышенная активность ЛДГ может выявляться у новорождённых, беременных и после интенсивных физических нагрузок.

Ранее совместные анализы на ЛДГ, аспартатаминотрансферазу и креатинкиназу широко использовались в диагностике инфаркта миокарда. Сейчас для этой цели определяют уровень тропонина как более специфического маркера повреждения сердечной мышцы. Но исследование активности ЛДГ остается вспомогательным анализом при дифференциальной диагностике болевого синдрома в грудной клетке. У больных стенокардией активность фермента не изменяется, но при инфаркте миокарда начинает возрастать через 8-10 часов с максимумом в первые 24-48 часов после сердечного приступа и возвращается к норме через 10-12 дней. Повышение ЛДГ при нормальной активности АСТ через 1-2 дня после боли в грудной клетке указывает на инфаркт легкого.

При дифференциальной диагностике миопатий данный анализ помогает уточнить патофизиологические механизмы заболевания. Так, при нарушении мышечной функции, связанной с нейрогенными заболеваниями, ЛДГ не повышается, но при повреждении мышц из-за эндокринных и метаболических патологий активность ЛДГ увеличивается.

Активность ЛДГ в крови может возрастать вследствие многих злокачественных новообразований, при эффективном лечении она снижается, что иногда применяют для динамического наблюдения за онкологическими больными.

Для чего используется исследование?

• Для диагностики острого или хронического повреждения тканей при комплексном обследовании пациента.
• Для дифференциальной диагностики заболеваний при резкой боли в грудной клетке (инфаркт миокарда, стенокардия, инфаркт легкого).
• Чтобы выявлять заболевания, сопровождающиеся гемолизом эритроцитов.
• В целях наблюдения за течением онкологических заболеваний при терапии.
• Для исследования патологий печени и почек.
• Для диагностики поражений мышечной ткани.

Когда назначается исследование?

• При подозрении на острое или хроническое повреждение ткани и клеток в организме.
• При комплексном профилактическом обследовании пациента.
• При наблюдении за течением некоторых хронических заболеваний (мышечной дистрофии, гемолитических анемий, заболеваний печени, почек), онкологической патологии.

Что означают результаты?

Референсные значения

Причины повышения активности лактатдегидрогеназы общей:

• инфаркт миокарда,
• легочная эмболия и инфаркт легкого,
• заболевания крови, сопровождающиеся гемолизом (гемолитическая, пернициозная, мегалобластическая, серповидно-клеточная анемии, эритремия),
• злокачественные новообразования различных локализаций (рак яичек, рак печени, лимфома, метастазы в костную ткань и печень и т. д.),
• лейкозы,
• патология печени (вирусные и токсические гепатиты, цирроз печени, обтурационная желтуха, алкогольная болезнь печени),
• болезни почек (инфаркт почки, гломерулонефрит, пиелонефрит),
• патология мышц (мышечная дистрофия, травма, атрофия),
• переломы костей,
• застойная сердечная недостаточность, острая коронарная недостаточность (без инфаркта), миокардит (умеренное повышение фермента),
• инфекционный мононуклеоз,
• инфаркт кишечника,
• острый панкреатит,
• инсульт,
• судорожный припадок,
• белая горячка,
• эклампсия,
• травматический шок,
• тяжелые состояния, сопровождающиеся гипоксией, гипер- и гипотермией,
• ожоговая болезнь,
• пневмоцистная пневмония,
• преждевременная отслойка плаценты,
• гипотиреоз.

Что может влиять на результат?

К повышению результата могут приводить:

• интенсивные физические нагрузки незадолго до исследования,
• наличие у пациента протезированного клапана сердца (гемолиз эритроцитов вследствие повреждения клеток створками клапана),
• применение электроимпульсной терапии незадолго до исследования,
• гемодиализ (в связи с удалением ингибиторов фермента – мочевины во время процедуры),
• большое количество тромбоцитов (тромбоцитоз),
• некоторые заболевания кожи,
• лекарственные средства, повышающие активность ЛДГ (анестетики, аспирин, вазопрессин, вальпроевая кислота, наркотики, прокаинамид, этанол, амиодарон, анаболические стероиды, верапамил, изотретиноин, каптоприл, хлорамфеникол, кодеин, дапсон, дилтиазем, интерферон-альфа, интерлейкин-2, некоторые антибактериальные и противогрибковые препараты, неспецифические противовоспалительные препараты, пеницилламин, стрептокиназа, тиопентал, фуросемид, метотрексат, сульфасалазин, симвастатин, такролимус).

Возможные причины снижения результата:

• присутствие оксалатов и мочевины, ингибирующих фермент,
• лекарственные средства, снижающие активность ЛДГ (амикацин, аскорбиновая кислота, гидроксимочевина, дофибрат, эналаприл, метронидазол, налтрексон, противосудорожные препараты, цефотаксим).

Важные замечания

• Ввиду неспецифичности данного анализа его результат должен трактоваться с учетом показателей других лабораторных исследований и клинической картины заболевания.
• В диагностике острых процессов, сопровождающихся деструкцией ткани (инфаркта, некроза), необходимо учитывать изменения активности ЛДГ в плазме в течение некоторого времени после острого эпизода болезни.
• Определение изоферментов ЛДГ помогает уточнить локализацию патологического процесса.
• Основным лабораторным маркером инфаркта миокарда является тропонин I, а не ЛДГ.

• Лактатдегидрогеназа 1, 2 (ЛДГ 1, 2 фракции)

Кто назначает исследование?

Терапевт, кардиолог, онколог, врач общей практики.

Литература

• Назаренко Г.И., Кишкун А. Клиническая оценка результатов лабораторных исследований. – М.: Медицина, 2000. - 165-166.
• Fischbach F.T., Dunning M.B. A Manual of Laboratory and Diagnostic Tests, 8th Ed. Lippincott Williams & Wilkins, 2008: 1344 p.
• Wilson D. McGraw-Hill Manual of Laboratory and Diagnostic Tests 1st Ed Normal, Illinois, 2007: 347-348 pp.

Биохимический анализ крови на ЛДГ важен для диагностики многих заболеваний. ЛДГ либо лактатдегидрогеназа представляет собой незаменимый и очень важный для организма фермент метаболизма глюкозы. Он способствует нормальному превращению пировиноградной кислоты в молочную, которая является конечным продуктом метаболизма глюкозы. Однако она может образовываться в клетках только при недостатке в них кислорода.

ЛДГ является обязательным компонентом любой клетки. Он должен присутствовать в клетках на тот случай, если нужно будет экстренно перейти на бескислородный обмен глюкозы. Такое может быть, если доступ кислорода к клетке перекрыт, к примеру, тромбом.

• 1 отвечает за эритроциты и сердечную мышцу;
• 2 - за селезенку и лимфоузлы;
• 3 - за легкие;
• 4 - за плаценту, поджелудочную железу, почки и скелетные мышцы;
• 5 - за скелетные мышцы и печеночную функцию.

ЛДГ чаще всего попадает в кровяное русло именно из клеток, которые содержат слишком большое количество данного фермента. Это в основном клетки сердечной, скелетных и печеночных мышц. При этом показатель фермента при повреждении таких клеток не является специфическим для какого-то конкретного органа.

Анализ на активность фермента ЛДГ берут в том случае, когда в организме присутствуют процессы постоянного разрушения клеток. Такое состояние может наблюдаться при опухолевых процессах или же при гемолизе, то есть чрезмерном и быстром распаде эритроцитов крови.

Клетки, которые образуются у больных раком, потребляют довольно большое количество глюкозы. Однако разрушение нормальных клеток при этом проходит без употребления кислорода. Именно поэтому количество ЛДГ в пораженных онкологией тканях практически всегда повышается.

Обычно анализ ЛДГ назначают в таких случаях:

• когда есть подозрение на поражение клеточных либо же тканевых структур;
• для диагностики анемических состояний;
• при заболеваниях мышц;
• при наличии в организме острых или хронических сердечных болезней и печени;
• когда есть подозрения на предстоящий инфаркт;
• при наличии у пациента неходжкинской лимфомы;
• при опухолевых процессах печени и половых органов.

• для комплексного обследования, когда есть подозрения на наличие какой-либо патологии печени;
• для проведения поздней диагностики инфаркта;
• как онкомаркер при диагностике опухолевых процессов в организме.

1. Тромбоцитоз - если число тромбоцитов увеличивается, то и уровень ЛДГ тоже возрастает.
2. При длительных физических нагрузках уровень фермента всегда повышается.
3. Гемолиз крови, если ее неправильно хранили в пробирке, может провести к ложному повышению ЛДГ.
4. ЛДГ повышается при длительном и систематическом приеме некоторых лекарственных препаратов.

Именно поэтому перед сдачей такого анализа желательно хотя бы трое суток не принимать никаких лекарственных препаратов и ограничить всякие физические нагрузки. Только в этом случае можно будет получить наиболее достоверный результат содержания ЛДГ в крови пациента.

Существует несколько причин, по которым уровень фермента ЛДГ в биохимическом анализе крови может повышаться.

Среди них:

1. Некоторые заболевания сердца. Это инфаркт миокарда, миокардит и острая сердечная недостаточность.
2. Болезни печени, к которым можно отнести гепатокарциному с ее метастазами в печени, острую ее недостаточность или цирроз, гепатиты, вызванные вирусами, мононуклеоз, спровоцированный инфекциями, сильная интоксикация из-за органических растворителей.
3. Заболевания крови. Среди них фолиево- и железодефицитная анемия, гемолитическая анемия, лимфомы и лейкозы различного происхождения.
4. Заболевания мышечной системы. Это воспалительные процессы мышц, к примеру, миозит, а также повреждения мышц травматического характера.
5. Заболевания другой этиологии. Это опухолевые процессы, воспалительные процессы в легких, шоковые состояния, тромбоз вен нижних конечностей, саркома Юинга, болезни почек, септические состояния, ВИЧ, панкреатит.

Все эти заболевания могут привести к тяжелым последствиям, угрожающим жизни пациента. Поэтому чем раньше будет поставлен диагноз и назначено лечение, тем больше шансов у человека на выздоровление или хотя бы ремиссию заболевания.

Расшифровка биохимии на уровень ЛДГ может показать его понижение в таких случаях:

• если лечение опухолевых заболеваний и лейкоза дает положительный результат;
• если терапия гемолитической анемии проходит успешно;
• если пациент принимает довольно большое количество витамина С.

Понижение уровня ЛДГ считается хорошим показателем, ведь именно по нему можно судить об эффективности назначенного доктором лечения основного заболевания.

Таким образом, расшифровка анализа на ЛДГ имеет большое диагностическое значение. Все это потому, что именно данный фермент можно считать маркером для многих болезней.

Ведь если в организме все органы функционируют нормально, то и уровень ЛДГ также остается в своих нормальных значениях. Если же биохимия показала повышение уровня этого фермента, то следует искать причину такого состояния.

Для этого доктор должен назначить полный комплекс обследований и дополнительных анализов, которые помогут установить основное заболевание.

Всегда нужно помнить о том, что если врач назначает такого типа исследование, то игнорировать его никак нельзя. Поскольку именно расшифровка данного анализа может помочь выявить развитие в организме смертельной патологии. Только после постановки окончательного диагноза врач сможет назначить наиболее правильное и эффективное лечение основного заболевания. Если лечение проходит хорошо, то уровень ЛДГ в крови будет снижаться.

Лактатдегидрогеназа (L‑лактат:НАД‑оксидоредуктаза, ЛДГ, КФ 1.1.1.27) является гликолитическим ферментом и катализирует следующую реакцию:

Лактат + НАД Пируват + НАДН

Молекула ЛДГ представляет собой тетрамер, состоящий из одного или двух типов субъединиц, обозначаемых как M (англ: muscle) и H (англ: heart). В сыворотке крови фермент существует в пяти молекулярных формах, различающихся по первичной структуре, кинетическим свойствам, электрофоретической подвижности (ЛДГ‑1 быстрее движется к аноду по сравнению с ЛДГ‑5, то есть более электрофоретичеки подвижна). Каждая форма имеет характерный полипептидный состав: ЛДГ‑1 состоит из 4 H‑субъединиц, ЛДГ‑2 - из 3 H‑субъединиц и 1 M‑субъединицы, ЛДГ‑3 представляет собой тетрамер из 2 H‑субъединиц и 2 M‑субъединиц, ЛДГ‑4 содержит 1 H‑субъединицу и 3 M‑субъединицы, ЛДГ‑5 состоит только из M‑субъединиц.

По степени убывания общей каталитической активности энзима все органы и ткани располагаются в следующем порядке: почки, сердце, скелетные мышцы, поджелудочная железа, селезенка, печень, легкие, сыворотка крови.

От того, какой изофермент наиболее представлен, зависит преимущественный способ окисления глюкозы в ткани: аэробный (до CO 2 и H 2 O) или анаэробный (до молочной кислоты). Подобное различие обусловлено разной степенью сродства изоферментов к пировиноградной кислоте. Изоферменты, содержащие в основном H‑субъединицы (ЛДГ‑1 и ЛДГ‑2), обладают низким сродством к пирувату и поэтому неспособны эффективно конкурировать за субстрат с пируватдегидрогеназным комплексом. В результате пируват подвергается окислительному декарбоксилированию и в виде ацетил‑КоA вступает в цикл Кребса. Напротив, изоферменты, обладающие главным образом M‑субъединицами (ЛДГ‑4 и ЛДГ‑5), имеют более высокое сродство к пирувату и, как следствие, превращают его в молочную кислоту. Для каждой ткани установлены наиболее типичные изоферменты. Для миокарда и мозговой ткани основным изоэнзимом является ЛДГ‑1, для эритроцитов, тромбоцитов, почечной ткани - ЛДГ‑1 и ЛДГ‑2. В легких, селезенке, щитовидной и поджелудочной железах, надпочечниках, лимфоцитах преобладает ЛДГ‑3. ЛДГ‑4 находится во всех тканях с ЛДГ‑3, а также в гранулоцитах и мужских половых клетках, в последних дополнительно обнаруживается ЛДГ‑5. В скелетных мышцах изоферментная активность располагается в порядке убывания в ряду: ЛДГ‑5, ЛДГ‑4, ЛДГ‑3. Для печени наиболее характерен изофермент ЛДГ‑5, выявляется также ЛДГ‑4.

В норме основным источником активности ЛДГ в плазме крови являются разрушающиеся клетки крови. В сыворотке активность изоферментов распределяется следующим образом: ЛДГ‑2 > ЛДГ‑1 > ЛДГ‑3 > ЛДГ‑4 > ЛДГ‑5. При электрофорезе между фракциями ЛДГ‑3 и ЛДГ‑4 иногда обнаруживается дополнительная полоса изофермента ЛДГ‑X, данный изофермент локализован в тех же органах, что и ЛДГ‑5.

Для определения общей активности ЛДГ в сыворотке крови используют две группы методов:

1. Спектрофотометрические , основанные на прямом оптическом тесте Варбурга: различие в разности поглощения окисленной и восстановленной форм НАД.

2. Колориметрические :

• динитрофенилгидразиновые , базирующиеся на исследовании содержания пирувата с помощью 2,4‑динитрофенилгидразина:

• редоксиндикаторные методы - точны и просты технически, в них используется способность некоторых веществ (индикаторов) менять цвет в реакциях окисления‑восстановления.

Для определения активности изоферментов ЛДГ наиболее распостраненным является электрофоретическое разделение на ацетате целлюлозы и агарозе. Наиболее простыми и быстро выполнимыми являются методы, основанные на различном отношении ЛДГ‑1 и ЛДГ‑5 к температуре, но для получения воспроизводимых результатов требуется точное соблюдение температурных условий, так как у всех изоферментов имеется некоторая тепловая нестабильность. Методы, основанные на химическом ингибировании изоферментов мочевиной или лактатом дают недостаточно достоверные результаты. Хроматографические методы основаны на разной степени адсорбции изоферментов ЛДГ на сефадексе. Возможно определение изоферментов по выбору оптимальной концентрации субстрата для каждого изофермента.

В качестве унифицированных методов определения общей активности ЛДГ выбраны метод по оптимизированному оптическому тесту и метод Севела‑Товарека; для изучения изоферментной активности - электрофорез на ацетате целлюлозы.

Определение общей активности лактатдегидрогеназы
в сыворотке крови методом Севела‑Товарека

Принцип

Пировиноградная кислота, образованная в результате ферментативной реакции, в щелочной среде взаимодействует с 2,4‑динитрофенил­гидразином и образует окрашенный комплекс.

Нормальные величины

с помощью термоингибирования

Принцип

Ферменты, с преимущественным содержанием М‑субъединиц (ЛДГ‑4 и ЛДГ‑5) более термолабильны по сравнению с изоферментами, содержащими H ‑субъединицы (ЛДГ‑1 и ЛДГ‑2).

Нормальные величины

Определение активности фракций ЛДГ
по инактивации мочевиной

Принцип

Заключается в ингибировании мочевиной активности изофермента ЛДГ‑5 почти на 100%.

Нормальные величины

Влияющие факторы

Наркотические анальгетики и другие обезболивающие препараты, этанол, дикумарин завышают результаты исследования. Необходимо избегать гемолиза, так как в эритроцитах активность фермента выше, чем в сыворотке. Оксалаты и мочевина ингибируют фермент.

Клинико‑диагностическое значение

Все заболевания, протекающие с разрушением клеток, сопровождаются резким повышением активности ЛДГ в сыворотке крови. Нарастание общей активности фермента обнаруживается при таких заболеваниях как инфаркт миокарда, некротическое поражение почек, гепатит, панкреатит, воспаление и инфаркт легкого, опухоли различной локализации, повреждения, дистрофия и атрофия мышц, гемолитические анемии и физиологическая желтуха новорожденных, лимфогранулематоз, лейкозы. При инфаркте миокарда начало роста активности фермента в сыворотке крови отмечается на 8‑10 час от момента приступа, максимальное увеличение наступает к 24‑48 часу, нередко в 15‑20 раз превышая норму. Повышенная активность ЛДГ сохраняется до 10‑12 суток от начала заболевания. Степень нарастания активности фермента не всегда коррелирует с размерами поражения сердечной мышцы и для прогноза исхода заболевания может являться лишь ориентировочным фактором. У больных стенокардией активность фермента не изменяется, что позволяет применять тест для дифференциальной диагностики в пределах 2‑3 суток после сердечного приступа.

Наличие органной специфичности ферментов позволяет применять исследование их активности с целью топической диагностики.

При его участии пировиноградная кислота превращается в молочную (и обратно). Молочная кислота – это конечный продукт обмена глюкозы в клетках при отсутствии кислорода.

Клетке нужна энергия для поддержания своей жизнедеятельности, а глюкоза – ее основной источник. Если в клетку поступает кислород, то при расщеплении глюкозы образуется энергия, углекислый газ и вода. Если же клетка вынуждена работать без кислорода, она также использует глюкозу, но в результате энергии получает в 18 раз меньше, а также появляется молочная кислота. Именно в последнем этапе расщепления глюкозы вступает в цикл ЛДГ, которая способна лишь временно поддержать клетку.

ЛДГ присутствует во всех клетках тела, являясь своего рода «запасным вариантом» – вдруг придется перейти на безкислородный обмен глюкозы. Энергия нужно всегда, но, бывают ситуации, когда кислород к ткани просто не поступает (например, при перекрытии тромбом сосуда).

Молекула ЛДГ состоит из 4 субъединиц, обозначаемых как H (heard) и M (muscle) . В зависимости от комбинаторных соотношений этих субъединиц выделяют 5 видов ЛДГ:

• ЛДГ1 – HHHH– миокард и
• ЛДГ2 – HHHM – лимфатические узлы, селезенка
• ЛДГ3 – HHMM — легкие
• ЛДГ4 – HMMM – скелетные мышцы, плацента, почки
• ЛДГ5 – MMMM – скелетные мышцы и печень

Активность ЛДГ2 составляет 30-50%, а ЛДГ5 из скелетных мышц – 0-1,5. Так, что в норме общая ЛДГ образована преимущественно ретикулярной изоформой.

Повышенный уровень ЛДГ наблюдается у 27% опухолей в I-й стадии и у 55% метастатических семином.

Показания

• при подозрении на возможное повреждение клеток или тканей – изоферменты ЛДГ помогают уточнить места локализации заболевания
• для контроля течения острых и хронических заболеваний (сердца, печени)
• диагностика анемии, заболеваний мышечной системы (читайте о диагностике анемии в статье « ».)
• при поздней диагностике острого инфаркта миокарда
• при – ЛДГ входит в перечень критериев прогноза (международный прогностический индекс)
• при некоторых опухолях (например, яичек, печени) и лимфомах – ЛДГ применяется для контроля течения заболевания и его тяжести

Нормы ЛДГ в крови в Ед/л

• новорожденные 220-600
• дети от 1 года до 15 лет – 115-300
• женщины 125-210
• мужчины 125-225

5 фактов про ЛДГ

1. боль в мышцах при анаэробных силовых упражнениях появляется в результате «работы» ЛДГ и накопления молочной кислоты
2. ученые разрабатывают препарат, который сможет избирательно блокировать ЛДГ в раковых клетках, это приведет к накоплению большого количества и гибели опухоли
3. ЛДГ можно определять в ликворе,
4. еще одна изоформа ЛДГ есть в
5. ЛДГ выше у афроамериканцев

Зачем определять уровень ЛДГ?

• поздняя диагностика инфаркта миокарда – когда пик и уже прошли
• в комплексе исследований при печеночной патологии (в комплексе с )
• для диагностики и контроля лечения опухолевых заболеваний, как онкомаркер

Что влияет на результат?

Расшифровка

Причины повышения ЛДГ

1. Заболевания сердечной мышцы – миокарда

• – среди всех сердечных маркеров ЛДГ растет самым последним, через 12-18 часов после приступа боли, остается повышенным 10 дней, более показательны анализы на ЛДГ1 и ЛДГ2, при этом ЛДГ1 должен быть выше чем ЛДГ2
• острая сердечная недостаточность — серце перестает перекачивать кровь
• — воспаление сердечной мышцы

2. Заболевания печени – изоферменты ЛДГ4 и ЛДГ5

• отравление органическими растворителями
• ( , )
• инфекционный мононуклеоз
• – перестройка архитектоники печеночной ткани, в том числе и сосудистого русла с снижением объема функционирующих клеток

3. Болезни крови

• гемолитическая анемия – с распадом эритроцитов в которых находится ЛДГ1
• анемия при дефиците и
• – опухолевые заболевания крови, при которых в костном мозге появляется злокачественная клетка, вытесняющая здоровую ткань
• лимфома – злокачественное заболевание лимфатической системы с увеличением количества лимфоцитов

4. Болезни мышечной системы

• воспаление мышц – ,
• повреждение мышц при травме, физической активности, после судорог

5. Другие заболевания

• опухолевые заболевания – анализ на ЛДГ имеет важное значение при некоторых опухолях яичек и яичников (дисгерминомы)
• шок – повышение всех изоферментов ЛДГ в крови
• воспаление легких,
• тромбоз глубоких вен нижних конечностей
• ЛДГ у больных ВИЧ и СПИД повышается при пневмоцистной пневмонии; очень высокие показатели ЛДГ наблюдаются у больных ВИЧ и гистоплазмозом
• заболевания почек – инфаркт почки, воспаление, нефротический синдром
• сепсис
• наличие комплексов макроЛДГ – комплексы ЛДГ с иммуноглобулинами А (IgA), G (IgG), M (IgM) – может активность фермента в крови как повышать так и понижать

Причины снижения ЛДГ

• снижение активности ЛДГ наблюдается при успешном лечении опухолевых заболеваний, гемолитических анемий, лейкозов, лимфом.
• прием большого количества витамина С

Значение анализа на ЛДГ снижается ее не специфичностью, поскольку как патология сердца, так и печени и скелетных мышц могут приводить к ее повышению. Но, ЛДГ нужно для общей оценки функции органов в сочетании с печеночными пробами (с АЛТ), сердечными маркерами (с тропонинами и АСТ) и как онкомаркер.

ЛДГ в и перикардиальной жидкости

Анализ на ЛДГ в помогает отличить (воспалительную жидкость) от (застойную). Если в плевральном выпоте величина ЛДГ выше 2/3 ее количества в крови, то речь идет о экссудате, если менее – о транссудате.

При эмпиеме плевры уровень ЛДГ в выпоте повышается до 1000 Ед/л.

ЛДГ в ликворе

Повышение уровня ЛДГ в бывает при . При вирусном менингите высокая концентрация ЛДГ в крови указывает и плохой прогноз.

ЛДГ – лактатдегидрогеназа was last modified: Декабрь 23rd, 2017 by Мария Бодян