Hemograma

Hemograma(greacă haima sânge + gramatică) - un test clinic de sânge. Include date despre numărul tuturor elemente de formă sângele, caracteristicile morfologice ale acestora, VSH, conținutul de hemoglobină, indicele de culoare, hematocritul, raportul diferite feluri leucocite etc.

Sângele pentru cercetare este luat la 1 oră după un mic dejun ușor de la un deget (lobii urechilor sau călcâiele la nou-născuți și copiii mici). Locul puncției este tratat cu un tampon de vată umezit cu alcool etilic 70%. Puncția pielii se efectuează cu o suliță de scarificație standard de unică folosință. Sângele trebuie să curgă liber. Puteți folosi sânge prelevat dintr-o venă.

Odată cu îngroșarea sângelui, este posibilă o creștere a concentrației de hemoglobină, cu o creștere a volumului plasmei sanguine - o scădere.

Determinarea numărului de celule sanguine se efectuează în camera de numărare Goryaev. Înălțimea camerei, aria grilei și diviziunile sale, diluția sângelui prelevat pentru examinare, ne permit să stabilim numărul de elemente formate într-un anumit volum de sânge. Camera lui Goryaev poate fi înlocuită cu contoare automate. Principiul funcționării lor se bazează pe conductibilitatea electrică diferită a particulelor în suspensie într-un lichid.

Norma numărului de globule roșii din 1 litru de sânge

O scădere a numărului de globule roșii (eritrocitopenie) este caracteristică anemiei: creșterea acestora se observă cu hipoxie, malformații cardiace congenitale, insuficiență cardiovasculară, eritremie etc.

Numărul de trombocite este numărat prin diferite metode (în frotiuri de sânge, în camera Goryaev, folosind contoare automate). La adulți, numărul de trombocite este 180,0–320,0×10 9 / l. O creștere a numărului de trombocite se observă în neoplasmele maligne, leucemia mieloidă cronică, osteomielofibroza etc. Un număr scăzut de trombocite poate fi un simptom al diferitelor boli, cum ar fi purpura trombocitopenică. Trombocitopeniile imune sunt cele mai frecvente în practica clinică. Numărul de reticulocite este numărat în frotiuri de sânge sau în camera Goryaev. La adulți, conținutul lor este 2–10‰.

Numărul normal de celule albe din sânge la adulți variază de la 4,0 inainte de 9,0×10 9 /l. La copii, este ceva mai mult. Conținutul de leucocite este mai mic 4,0×10 9 /l denumită „leucopenie” 10,0×10 9 /l termenul „leucocitoză”. Numărul de leucocite în persoana sanatoasa nu este constantă și poate fluctua semnificativ în timpul zilei (bioritmuri zilnice). Amplitudinea fluctuațiilor depinde de vârstă, sex, trăsături constituționale, condiții de viață, activitate fizică etc. Dezvoltarea leucopeniei se datorează mai multor mecanisme, de exemplu, o scădere a producției de leucocite de către măduva osoasă, care apare cu hipoplazice. și anemie prin deficit de fier. Leucocitoza este de obicei asociată cu o creștere a numărului de neutrofile, mai pur datorită creșterii producției de leucocite sau redistribuirii acestora în pat vascular; observat în multe condiții ale corpului, de exemplu, în timpul stresului emoțional sau fizic, cu o serie de boli infecțioase, intoxicații etc. În mod normal, leucocitele din sângele adulte sunt reprezentate de diferite forme, care sunt distribuite în preparate colorate în următoarele rapoarte:

Determinarea raportului cantitativ dintre formele individuale de leucocite (formula leucocitară) este de importanță clinică. Cel mai des se observă așa-numita schimbare a formulei leucocitelor spre stânga. Se caracterizează prin apariția unor forme imature de leucocite (înjunghiere, metamielocite, mielocite, blaturi etc.). Observat la procese inflamatorii diverse etiologii, leucemii.

Imaginea morfologică a elementelor formate este examinată în frotiuri de sânge colorate la microscop. Există mai multe moduri de colorare a frotiurilor de sânge pe baza afinității chimice a elementelor celulare pentru anumite pete de anilină. Deci, incluziunile citoplasmatice sunt colorate metacromatic cu un colorant organic azur într-o culoare violet strălucitor (azurofilie). În frotiurile de sânge colorate, dimensiunea leucocitelor, limfocitelor, eritrocitelor (microcite, macrocite și megalocite), forma lor, culoarea, de exemplu, saturația eritrocitelor cu hemoglobină (indicator de culoare), culoarea citoplasmei leucocitelor, limfocitelor sunt determinate. Un indicator de culoare scăzut indică hipocromie, se observă cu anemie din cauza deficitului de fier în celulele roșii din sânge sau neutilizarea acestuia pentru sinteza hemoglobinei. Un indice de culoare ridicat indică hipercromie în anemie cauzată de deficiența de vitamine. LA 12 și (sau) acid folic, hemoliză.

Viteza de sedimentare a eritrocitelor (ESR) este determinată prin metoda Panchenkov, pe baza proprietății eritrocitelor de a se depune atunci când sângele de descoagulare este plasat într-o pipetă verticală. VSH depinde de numărul de celule roșii din sânge, de dimensiunea acestora. Volumul și capacitatea de a forma aglomerate, la temperatura ambiantă, cantitatea de proteine ​​din plasmă sanguină și raportul dintre fracțiile acestora. ESR crescut poate fi în procese infecțioase, imunopatologice, inflamatorii, necrotice și tumorale. Cea mai mare creștere a VSH este observată în timpul sintezei unei proteine ​​patologice, care este tipică pentru mielom multiplu, macroglobulinemie Waldenström, boli ale lanțului ușor și greu, precum și hiperfibrinogenemie. Trebuie avut în vedere faptul că o scădere a conținutului de fibrinogen din sânge poate compensa o modificare a raportului dintre albumine și globuline, ca urmare a căreia VSH rămâne normal sau încetinește. În bolile infecțioase acute (de exemplu, cu gripă, amigdalita), cel mai mare VSH este posibil în timpul scăderii temperaturii corpului, cu dezvoltarea inversă a procesului. VSH încetinit este mult mai puțin frecventă, de exemplu, cu eritremie, eritrocitoză secundară, creșterea concentrației de acizi biliari și pigmenți biliari în sânge, hemoliză, sângerare etc.

Numărul hematocritului, raportul volumetric al elementelor formate din sânge și plasmă, oferă o idee despre volumul total de celule roșii din sânge.

Hematocrit normal

Se determină folosind hematocritul, care este două capilare scurte de sticlă gradate într-o duză specială. Numărul hematocritului depinde de volumul globulelor roșii din sânge, de vâscozitatea sângelui, de viteza fluxului sanguin și de alți factori. Crește cu deshidratare, tireotoxicoză, Diabet, obstrucție intestinală, sarcină etc. Se observă un număr scăzut de hematocrit la sângerări, cardiace și insuficiență renală, foamete, sepsis.

Indicatorii hemogramei vă permit de obicei să navigați prin caracteristicile cursului procesului patologic. Deci, o mică leucocitoză neutrofilă este posibilă cu un curs ușor de boli infecțioase și procese purulente; ponderea este evidentiata de hiperleucocitoza neutrofila. Datele hemogramei sunt folosite pentru a monitoriza efectul anumitor medicamente. Astfel, determinarea regulată a conținutului de hemoglobină al eritrocitelor este necesară pentru a stabili regimul de administrare a preparatelor de fier la pacienții cu anemie feriprivă, numărul de leucocite și trombocite - în tratamentul leucemiei cu medicamente citostatice.

Structura și funcțiile hemoglobinei

Hemoglobină- componenta principală a eritrocitei și pigmentul respirator principal, asigură transportul oxigenului ( O 2 ) de la plămâni la țesuturi și dioxid de carbon ( ASA DE 2 ) de la țesuturi la plămâni. În plus, joacă un rol esențial în menținerea echilibrului acido-bazic al sângelui. Se estimează că un eritrocit conține aproximativ 340.000.000 de molecule de hemoglobină, fiecare dintre acestea fiind formată din aproximativ 103 atomi. Sângele uman conține în medie ~750 g de hemoglobină.

Hemoglobina este o proteină complexă, aparținând grupului de hemoproteine, componenta proteică în care este reprezentată de globină, componenta neproteică este patru compuși identici de porfirină de fier, care se numesc hemi. Atomul de fier (II) situat în centrul hemului dă sângelui culoarea roșie caracteristică ( vezi fig. unu). Cea mai caracteristică proprietate a hemoglobinei este atașarea reversibilă a gazelor O 2 , ASA DE 2 si etc.

Orez. 1. Structura hemoglobinei

S-a constatat că hemul dobândește capacitatea de a transporta O 2 numai cu condiția ca acesta să fie înconjurat și protejat de o proteină specifică - globina (hema în sine nu leagă oxigenul). De obicei, atunci când sunt conectate O 2 cu fier ( Fe) unul sau mai mulți electroni se transferă ireversibil de la atomi Feîn atomi O 2 . Cu alte cuvinte, are loc o reacție chimică. S-a dovedit experimental că mioglobina și hemoglobina au o capacitate unică de a se lega reversibil O 2 fără oxidare a hemului Fe 2+ în Fe 3+ .

Astfel, procesul de respirație, care la prima vedere pare atât de simplu, se realizează de fapt datorită interacțiunii mai multor tipuri de atomi în molecule gigantice de o complexitate extremă.

În sânge, hemoglobina există în cel puțin patru forme: oxihemoglobină, deoxihemoglobină, carboxihemoglobină și methemoglobină. În eritrocite, formele moleculare ale hemoglobinei sunt capabile de interconversie, raportul lor este determinat de caracteristicile individuale ale organismului.

Ca orice altă proteină, hemoglobina are un anumit set de caracteristici prin care poate fi distinsă de alte substanțe proteice și neproteice în soluție. Astfel de caracteristici includ greutatea moleculară, compoziția aminoacizilor, sarcina electrică și proprietățile chimice.

În practică, proprietățile electrolitice ale hemoglobinei sunt cel mai des utilizate (pe aceasta se bazează metodele conductoare pentru studiul acesteia) și capacitatea hemului de a atașa diferite grupuri chimice, ceea ce duce la o schimbare a valenței. Feși colorarea soluției (metode calorimetrice). Cu toate acestea, numeroase studii au arătat că rezultatul metodelor conductoare pentru determinarea hemoglobinei depinde de compoziția electrolitică a sângelui, ceea ce face dificilă utilizarea unui astfel de studiu în medicina de urgență.

Structura și funcțiile măduvei osoase

Măduvă osoasă(medulla ossium) - organul central al hematopoiezei, situat în osul spongios și cavitățile măduvei osoase. Îndeplinește, de asemenea, funcțiile de protecție biologică a corpului și de formare osoasă.

La om, măduva osoasă (BM) apare pentru prima dată în luna a 2-a de embriogeneză în anlagul claviculei, în luna a 3-a - în omoplați, coaste, stern, vertebre etc. În luna a 5-a de embriogeneză, măduva osoasă funcționează ca principal organ hematopoietic, asigurând hematopoieza măduvei osoase diferențiate cu elemente de rânduri granulocitare, eritrocitare și megacarciocitare.

În corpul unui adult se disting CM roșu, reprezentat de țesut hematopoietic activ, și galben, format din celule adipoase. CM roșu umple golurile dintre barele transversale osoase ale substanței spongioase a oaselor plate și epifizele oaselor tubulare. Are o culoare roșu închis și o consistență semi-lichidă, este format din stromă și celule ale țesutului hematopoietic. Stroma este formată din țesut reticular, este reprezentată de fibroblaste și celule endoteliale; conține un număr mare de vase de sânge, în principal capilare sinusoidale largi cu pereți subțiri. Stroma participă la dezvoltarea și viața osului. În golurile dintre structurile stromei există celule implicate în procesele de hematopoieză, celule stem, celule progenitoare, eritroblaste, mieloblaste, monoblaste, megacarioblaste, promielocite, mielocite, metamielocite, megacariocite, macrofage și celule sanguine mature.

Celulele sanguine care formează în CM roșu sunt situate sub formă de insule. În același timp, eritroblastele înconjoară macrofagul care conține fier, care este necesar pentru construcția părții hem a hemoglobinei. În procesul de maturare, în CM roșu se depun leucocite granulare (granulocite), deci conținutul lor este de 3 ori mai mare decât cel al eritrocariocitelor. Megacariocitele sunt strâns asociate cu capilarele sinusoidale; o parte a citoplasmei lor pătrunde în lumenul vasului de sânge. Fragmentele separate ale citoplasmei sub formă de trombocite trec în fluxul sanguin. Formarea limfocitelor înconjoară strâns vasele de sânge. Progenitorii limfocitelor și limfocitelor B se dezvoltă în măduva osoasă roșie. În mod normal, doar celulele sanguine mature pătrund prin peretele vaselor de sânge ale măduvei osoase, astfel încât apariția formelor imature în fluxul sanguin indică o modificare a funcției sau deteriorarea barierei măduvei osoase. CM ocupă unul dintre primele locuri în organism în ceea ce privește proprietățile sale de reproducere. În medie, o persoană pe zi produce:

În copilărie (după 4 ani), CM roșu este înlocuit treptat de celule adipoase. Până la vârsta de 25 de ani, diafizele oaselor tubulare sunt complet umplute cu creier galben; în oasele plate, acesta ocupă aproximativ 50% din volumul CM. În mod normal, CM galben nu funcționează funcția hematopoietică, dar cu pierderi mari de sânge, în el apar focare de hematopoieză. Odată cu vârsta, volumul și masa CM se modifică. Dacă la nou-născuți reprezintă aproximativ 1,4% din greutatea corporală, atunci la un adult este de 4,6%.

Măduva osoasă este, de asemenea, implicată în distrugerea eritrocitelor, reciclarea fierului, sinteza hemoglobinei și servește ca loc de acumulare. lipide de rezervă. Deoarece conține limfocite și fagocite mononucleare, participă la răspunsul imun.

Activitatea CM ca sistem de autoreglare este controlată de principiul feedback-ului (numărul de celule sanguine mature afectează intensitatea formării lor). Această reglare este asigurată de un complex complex de influențe intercelulare și umorale (poietine, limfokine și monokine). Se presupune că principalul factor care reglează homeostazia celulară este numărul de celule sanguine. În mod normal, pe măsură ce celulele îmbătrânesc, acestea sunt îndepărtate și înlocuite cu altele. În condiții extreme (de exemplu, sângerare, hemoliză), concentrația de celule se modifică, se declanșează feedback-ul; în viitor, procesul depinde de stabilitatea dinamică a sistemului și de puterea impactului factorilor nocivi.

Sub influența factorilor endogeni și exogeni, există o încălcare a funcției hematopoietice a BM. Adesea, modificările patologice care apar în CM, în special la începutul oricărei boli, nu afectează indicatorii care caracterizează starea sângelui. O posibilă reducere a numărului elemente celulare KM (hipoplazie) sau creșterea lor (hiperplazie). Cu hipoplazia CM, numărul de mielocariocite scade, se remarcă citopenia, adesea țesutul adipos predomină asupra țesutului mieloid. Hipoplazia hematopoiezei poate fi o boală independentă (de exemplu, anemie aplastică). În cazuri rare, însoțește boli precum hepatita cronică, neoplasmele maligne, apare în unele forme de mielofibroză, boli de marmură și boli autoimune. În unele boli, numărul de celule dintr-un rând scade, de exemplu, roșu (aplazia parțială a celulelor roșii) sau celulele din seria granulocitară (agranulocitoză). Într-o serie de stări patologice, pe lângă hipoplazia hematopoietică, este posibilă hematopoieza ineficientă, care se caracterizează prin deteriorarea maturării și eliberarea celulelor hematopoietice în sânge și moartea lor intramedulară.

Hiperplazia BM apare în diferite leucemii. Da, la leucemie acută apar celule imature (blaste); în leucemia cronică, numărul de celule mature morfologic crește, de exemplu, limfocite în leucemia limfocitară, eritrocite în eritremie, granulocite în leucemia mieloidă cronică. Hiperplazia celulelor eritrocitare este, de asemenea, caracteristică anemie hemolitică,LA 12 - anemie deficitara.

Proteina principală din eritrocite este hemoglobină(Hb), include bijuterie cu un cation de fier, iar globina sa conține 4 lanțuri polipeptidice.

Printre aminoacizii globinei predomină leucina, valina și lizina (aceștia reprezintă până la 1/3 din toți monomerii). În mod normal, nivelul de Hb în sânge la bărbați este de 130-160 g/l, la femei - 120-140 g/l. LA perioade diferiteÎn timpul vieții embrionului și copilului, funcționează activ diverse gene responsabile de sinteza mai multor lanțuri polipeptidice de globină. Există 6 subunități: α, β, γ, δ, ε, ζ (alfa, beta, gamma, delta, epsilon, respectiv zeta). Primul și ultimul dintre ele conțin 141, iar restul 146 de reziduuri de aminoacizi. Ele diferă unele de altele nu numai prin numărul de monomeri, ci și prin compoziția lor. Principiul formării structurii secundare este același pentru toate lanțurile: sunt puternic (până la 75% din lungime) spiralate din cauza legăturilor de hidrogen. Stivuirea compactă în spațiul unei astfel de formațiuni duce la apariția unei structuri terțiare; și în același timp se creează un buzunar, unde este încorporat hem. Complexul rezultat este menținut prin aproximativ 60 de interacțiuni hidrofobe între proteină și grupul protetic. O globulă similară se combină cu 3 subunități similare pentru a forma o structură cuaternară. Rezultă o proteină compusă din 4 lanțuri polipeptidice (tetramer heterogen), având forma unui tetraedru. Solubilitatea ridicată a Hb se menține numai în prezența diferitelor perechi de lanțuri. Dacă există o unire a acelorași, urmează denaturarea rapidă, scurtând durata de viață a eritrocitei.

În funcție de natura protomerilor incluși, se disting următoarele feluri hemoglobine normale. În primele 20 de zile de existență a embrionului se formează reticulocite Hb P(Primitiv) ca două opțiuni: Hb Gower 1, constând din lanțuri zeta și epsilon conectate în perechi și Hb Gower 2 , în care secvențele zeta au fost deja înlocuite cu alfa. Comutarea genezei unui tip de structură la altul se realizează lent: la început, apar celule individuale care produc o variantă diferită. Ele oferă un stimul clonelor de celule noi care sintetizează un alt tip de polipeptidă. Ulterior, eritroblastele încep să predomine și le înlocuiesc treptat pe cele vechi. În a 8-a săptămână de viață a embrionului, sinteza hemoglobinei este activată. F\u003d α 2 γ 2, pe măsură ce se apropie actul nașterii, apar reticulocite care conțin HbA=α 2 β 2. La nou-născuți, reprezintă 20-30%, la un adult sănătos, aportul său este de 96-98% din masa totală a acestei proteine. În plus, hemoglobinele sunt prezente în eritrocitele individuale. HbA2 \u003d α 2 δ 2 (1,5 - 3%) și fetală HbF(de obicei nu mai mult de 2%). Cu toate acestea, în unele regiuni, inclusiv în rândul băștinașilor din Transbaikalia, concentrația acestei din urmă specii este crescută la 4% (normal).

Forme ale hemoglobinei

Sunt descrise următoarele forme ale acestei hemoproteine, care se obțin după interacțiunea, în primul rând, cu gaze și alți compuși.

• Deoxihemoglobina - o formă de proteine ​​fără gaze.

• Oxihemoglobina este produsul încorporării oxigenului într-o moleculă proteică. O moleculă de Hb este capabilă să rețină 4 molecule de gaz.

• Carbhemoglobina îndepărtează CO 2 legat de lizina acestei proteine ​​din țesuturi.

• Monoxidul de carbon, care pătrunde cu aerul atmosferic în plămâni, depășește rapid membrana alveolo-capilară, se dizolvă în plasma sanguină, difuzează în eritrocite și interacționează cu deoxi- și/sau oxi-Hb:

format carboxihemoglobina nu este capabil să se atașeze de oxigen, iar monoxidul de carbon poate lega 4 molecule.

Un derivat important al Hb este methemoglobină , în molecula căreia atomul de fier se află în starea de oxidare 3+. Această formă de hemoproteină se formează atunci când este expusă la diferiți agenți oxidanți (oxizi de azot, nitrobenzen, nitroglicerină, clorați, albastru de metilen), ca urmare, cantitatea de oxiHb important din punct de vedere funcțional scade în sânge, ceea ce perturbă livrarea oxigenului către țesuturi, determinându-i să dezvolte hipoxie.

Aminoacizii terminali din lanțurile globinei le permit să reacționeze cu monozaharidele, în primul rând glucoza. În prezent, există mai multe subtipuri de Hb A (de la 0 la 1c), în care oligozaharidele sunt atașate de valina lanțurilor beta. Ultima subspecie de hemoproteină reacționează deosebit de ușor. În rezultat fără participarea enzimei glicozilat hemoglobina își modifică afinitatea pentru oxigen. În mod normal, această formă de Hb nu reprezintă mai mult de 5% din cantitatea sa totală. În diabetul zaharat, concentrația acestuia crește de 2-3 ori, ceea ce favorizează apariția hipoxiei tisulare.

Proprietățile hemoglobinei

Toate hemoproteinele cunoscute (Secțiunea I) sunt similare ca structură nu numai cu grupul protetic, ci și cu apoproteina. O anumită comunalitate în aranjarea spațială determină și asemănarea în funcționare - interacțiunea cu gazele, în principal cu oxigenul, CO 2 , CO, NO. Principala proprietate a hemoglobinei este capacitatea de a se atașa reversibil în plămâni (până la 94%) și de a o elibera eficient în țesuturi. oxigen. Dar cu adevărat unică pentru această proteină este combinația dintre puterea de legare a oxigenului la tensiunile sale parțiale mari și ușurința de disociere a acestui complex în regiune. presiune redusă. În plus, viteza de descompunere a oxihemoglobinei depinde de temperatură, pH-ul mediului. Odată cu acumularea de dioxid de carbon, lactat și alte produse acide, oxigenul este eliberat mai rapid ( efectul Bohr). Funcționează și febra. Odată cu alcaloză, hipotermie, urmează o schimbare inversă, condițiile pentru saturarea Hb cu oxigen în plămâni se îmbunătățesc, dar completitatea eliberării de gaz în țesut scade. Un fenomen similar se observă cu hiperventilația, înghețul etc. Intrând în condiții de hipoxie acută, eritrocitele activează glicoliza, care este însoțită de o creștere a conținutului de 2,3-DFGK, care reduce afinitatea hemoproteinei pentru oxigen, activează dezoxigenarea sângelui în țesuturi. Interesant, hemoglobina fetală nu interacționează cu DFGK, menținând, prin urmare, o afinitate crescută pentru oxigen și arterială și sânge venos.

Etapele formării hemoglobinei

Sinteza hemoglobinei, ca orice altă proteină, necesită prezența unui șablon (ARNm), care este produs în nucleu. Nu se știe că eritrocitul are organele; prin urmare, formarea proteinelor hem este posibilă numai în celulele progenitoare (eritroblaste, care se termină în reticulocite). Acest proces la embrioni se desfășoară în ficat, splină și la adulți în măduva osoasă a oaselor plate, în care celulele stem hematopoietice se înmulțesc continuu și generează precursori ai tuturor tipurilor de celule sanguine (eritrocite, leucocite, trombocite). Formarea primului este reglementată eritropoietina rinichi. În paralel cu geneza globinei, are loc formarea hemului, a cărui componentă obligatorie este cationii de fier.

Hemoglobina nelegată de oxigen se numește: deoxi-hemoglobină, fero-hemoglobină, hemoglobină redusă (Hb). Hemoglobina asociată cu oxigenul (redusă) este oxihemoglobina (HbO2). Monoxidul de carbon leagă bine hemoglobina - carboxi-hemoglobina (HbCO). MetHb este hemoglobina oxidată, nu se combină nici cu oxigenul, nici cu monoxidul de carbon, dar formează cu ușurință complexe cu cianurile (utilizate în tratament).

Globina unui adult este un tetramer (lanțuri a2 și b2), lanțurile sunt conectate la rândul lor prin legături necovalente. Există 4 lanțuri polipeptidice în molecula de hemoglobină și fiecare dintre ele conține câte un hem. Aceasta înseamnă că fiecare moleculă de hemoglobină leagă 4 molecule de oxigen. Conexiunea hemoglobinei cu oxigenul se realizează datorită legăturii de coordonare dintre atomul de fier și atomii de azot-histedină din lanțul polipeptidic. Buzunarul hem este spațiul dintre bobinele în care este încorporat hemul. Histedina proximală din lanțul a este al 87-lea reziduu, în lanțul b este al 92-lea reziduu. Reziduul distal de histedină în lanțul a este 58, în lanțul b - 63. Legarea oxigenului are loc numai cu fier redus!

Eterogenitatea hemoglobinei este asociată cu diferența în structura globinei:

1. Hemoglobine normale.

2. Hemoglobine anormale - prezența lor este însoțită de un fel de boală.

Hemoglobinele încep să fie sintetizate din a 6-a săptămână de embriogeneză. Hemoglobinele normale sunt acele hemoglobine care apar în diferite etape ale vieții:

Hemoglobina embrionară (HvF) - există în perioada embrionară a vieții umane; are 2 lanțuri a și 2 lanțuri gama. HbF are o afinitate mai mare pentru oxigen decât HbA. Hemoglobina normală (HbA) - are 2 lanțuri a și 2 lanțuri b.

Hemoglobinele minore sunt hemoglobine care se găsesc și în urme la adulți. Hemoglobina A2 are un lanț a și un lanț delta, conținutul său în sânge este de 2-3%; apare la 9-12 săptămâni după naștere. Alte hemoglobine minore sunt Hb1b și Hb1c; compoziția lor: 2 lanțuri a și 2 lanțuri b - aceste lanțuri sunt modificate (aceste hemoglobine se formează datorită atașării neenzimatice la resturile N-terminale ale valinei ale lanțurilor b ale moleculei de glucoză-6-fosfat - este de 6%). Hv1s este format din Hv1v (este 1%).

Hemoglobinele anormale sunt caracterizate de lipsa funcțiilor hemoglobinei și sunt cel mai adesea mutații determinate genetic în secvențele lanțului de aminoacizi. În funcție de manifestare, aceste hemoglobine sunt împărțite în:

1. Hemoglobine cu solubilitate alterată. De exemplu, HbS sau hemoglobina, care provoacă anemia cu celule falciforme. În poziția 6 a lanțului b, AK este înlocuit de la Glutamină la Valină. O astfel de modificare a secvenței AK duce la faptul că, în forma deoxi, hemoglobina își pierde solubilitatea, moleculele sale se agregează între ele, formând fire și schimbând forma celulei. Tratament: o interdicție categorică a muncii fizice grele și a terapiei medicamentoase.

2. Hemoglobine cu o afinitate alterată pentru oxigen - înlocuirile lor au loc în zonele fie ale contactelor subunității, fie în zona buzunarelor hem. De exemplu, HvM - mutația lanțului a afectează reziduul de histidină (reziduul 58) - este înlocuit cu restul de tirozină. Ca rezultat, se formează MetHb.

Fiziologie normală: note de curs Svetlana Sergeevna Firsova

3. Tipuri de hemoglobină și semnificația acesteia

Hemoglobina este una dintre cele mai importante proteine ​​respiratorii implicate în transferul de oxigen de la plămâni la țesuturi. Este componenta principală a celulelor roșii din sânge, fiecare dintre ele conține aproximativ 280 de milioane de molecule de hemoglobină.

Hemoglobina este o proteină complexă care aparține clasei de cromoproteine ​​și constă din două componente:

2) proteina globină - 96%.

Hemul este un compus complex al porfirinei cu fier. Acest compus este destul de instabil și se transformă cu ușurință fie în hematină, fie în hemină. Structura hemului este identică pentru hemoglobină la toate speciile de animale. Diferențele sunt asociate cu proprietățile componentei proteice, care este reprezentată de două perechi de lanțuri polipeptidice. Există forme de hemoglobină HbA, HbF, HbP.

Sângele unui adult conține până la 95-98% din hemoglobină HbA. Molecula sa include 2 lanțuri p- și 2 p-polipeptide. Hemoglobina fetală se găsește în mod normal numai la nou-născuți. Cu exceptia tipuri normale hemoglobina, există și anormale care sunt produse sub influența mutațiilor genice la nivelul genelor structurale și reglatoare.

În interiorul eritrocitelor, moleculele de hemoglobină sunt distribuite în moduri diferite. În apropierea membranei, ele se află perpendicular pe aceasta, ceea ce îmbunătățește interacțiunea hemoglobinei cu oxigenul. În centrul celulei, ei zac mai haotic. La bărbați, conținutul normal de hemoglobină este de aproximativ 130-160 g/l, iar la femei - 120-140 g/l.

Există patru forme de hemoglobină:

1) oxihemoglobină;

2) methemoglobină;

3) carboxihemoglobină;

4) mioglobina.

Oxihemoglobina conține fier feros și este capabil să lege oxigenul. Transportă gaze către țesuturi și organe. Când este expus la agenți oxidanți (peroxizi, nitriți etc.), fierul trece dintr-o stare divalentă într-o stare trivalentă, datorită căreia se formează methemoglobina, care nu intră într-o reacție reversibilă cu oxigenul și asigură transportul acestuia. Carboxihemoglobina formează un compus cu monoxid de carbon. Are o afinitate mare pentru monoxidul de carbon, astfel încât complexul se descompune lent. Acest lucru determină toxicitatea ridicată a monoxidului de carbon. Mioglobina este similară ca structură cu hemoglobina și se găsește în mușchi, în special în inimă. Leagă oxigenul, formând un depozit, care este folosit de organism atunci când capacitatea de oxigen a sângelui scade. Datorită mioglobinei, oxigenul este furnizat mușchilor care lucrează.

Hemoglobina îndeplinește funcții respiratorii și tampon. 1 mol de hemoglobină este capabil să lege 4 moli de oxigen și 1 g - 1,345 ml de gaz. capacitatea de oxigen a sângelui- cantitatea maximă de oxigen care poate fi în 100 ml de sânge. La îndeplinirea funcției respiratorii, molecula de hemoglobină își modifică dimensiunea. Raportul dintre hemoglobină și oxihemoglobină depinde de gradul de presiune parțială din sânge. Funcția de tamponare este asociată cu reglarea pH-ului sângelui.