Niveluri crescute de LDH și CK. Ldg în sânge - ce este

Lactat dehidrogenaza (sau LDH) din sânge este determinată pentru a identifica întregul complex diverse boli, în special patologii oncologice, cardiace sau hepatice. LDH este o enzimă care participă la formarea acidului lactic în organism prin oxidarea glucozei. În ce se află ldg analiza biochimică sânge și ce condiții patologice pot indica o abatere a indicatorului.

Norma LDH în sânge

La persoana sanatoasa, enzima lactat dehidrogenaza nu se acumulează în organism, ci este neutralizată sau excretată în mod natural. Dar, unele patologii care duc la descompunerea celulelor vor duce cu siguranță la o creștere a LDH.

Există limite stabilite când se spune că LDH este normal. Norma indicatorului, în Mai mult, depinde de vârsta pacientului, întrucât la începutul vieții nivelul enzimei atinge valorile cele mai ridicate, iar de-a lungul anilor, rata lactatului sanguin scade semnificativ.

Deci, pentru nou-născuți, o analiză LDH este considerată normală dacă este mai mică de 2000 U / litru de sânge sau 2,0 μmol / h * l. La copiii sub 2 ani, nivelul enzimei este încă destul de ridicat și nu mai mult de 430 U / l este considerată normă. La copiii sub 12 ani, un indicator de cel mult 295 U / l este luat ca normă. În ceea ce privește adulții, norma LDH în sânge la femei este de aproximativ 135 la 214 U / l, iar la bărbați - 135-225 U / l.

Lactat dehidrogenaza este crescută

După cum sa menționat deja, principalul motiv pentru creșterea nivelului de lactat este distrugerea structurile celulare cu cineva stări patologice. Ldg cauze crescute:

  • infarct miocardic sau insuficiență cardiacă;
  • accident vascular cerebral;
  • infarct pulmonar sau insuficiență pulmonară;
  • boală de rinichi;
  • ciroza hepatică;
  • hepatită, icter;
  • pancreatită în forma acuta;
  • boli de sânge (leucemie, anemie etc.);
  • tumori canceroaseîn organe;
  • leziuni acute ale scheletului și musculare (atrofie, distrofie etc.);
  • hipoxie, deficiență de oxigen în organe și țesuturi, insuficiență respiratorie;
  • dacă LDH este crescută în timpul sarcinii, în majoritatea cazurilor acest lucru este considerat normal, sau devine un semnal de desprindere a placentei.

Acestea sunt cele mai frecvente cazuri în care un test biochimic de sânge dezvăluie enzimă crescută ldg. Cu toate acestea, se întâmplă că lactat dehidrogenaza este crescută, iar motivele pentru aceasta sunt fiziologice, adică indicatorul este fals și nu indică dezvoltarea unei patologii la o persoană. Factorii provocatori pot fi:

  • niste boli de piele;
  • stres fizic și psihologic sever în ajunul testului;
  • consumul de alcool;
  • niste medicamente(în special insulină, aspirină, anestezice);
  • trombocitoza.

Deoarece fiecare organ are așa-numitele izoenzime LDH (LDG1,2,3,4,5). Cu o creștere a LDH 1 și 2, cel mai probabil vorbim despre infarct miocardic și concentrație mare enzima din sânge durează 10 zile după un atac de cord. Odată cu creșterea LGD 1 și 3, se poate suspecta dezvoltarea miopatiei la o persoană. Dacă enzimele LDH 4 și 5 sunt deosebit de active, atunci este posibil să se judece tulburările hepatice, de exemplu, în hepatita acută. De asemenea, aceste izoenzime pot fi crescute in caz de afectare a muschilor si oaselor, cu posibile leziuni organe interne. Dacă bănuiți dezvoltarea cancerului, acordați o atenție deosebită concentrației de LDH 3, 4 și 5.

Cu o creștere a LDH, medicul poate prescrie un test de sânge suplimentar pentru SDH, această analiză dă rezultate mai precise.

Situații când în LDH din sânge coborâte, sunt extrem de rare. Și, de regulă, o analiză cu un astfel de rezultat nu are valoare diagnostică. Această situație este de obicei atribuită erorilor din timpul testelor de laborator. Uneori, o scădere a nivelului enzimei este asociată cu utilizarea acidului ascorbic sau a vitaminei C în cantități mari.

Pentru ce se folosește definiția LGD?

Testarea lactatului din sânge este adesea ordonată pentru a confirma diagnosticul. Cu toate acestea, dacă mai devreme acest lucru metoda de diagnosticare a fost popular și utilizat pe scară largă, astăzi rolul său își pierde treptat semnificația, deoarece a fost înlocuit cu metode de analiză mai precise și mai fiabile. Cu toate acestea, astfel de studii pot fi destul de costisitoare și complexe din punct de vedere tehnic.

Pentru cercetare, sângele este luat dintr-o venă, este considerat cel mai concentrat și mai ușor de procesat. După prelevare, serul necesar este extras din sânge, ceea ce determină la ce nivel pacientul are lactat. Rezultatele analizelor sunt de obicei gata în a 2-a zi după studiu.

Astfel, cu ajutorul analizei LDH, este posibilă identificarea în timp util a prezenței bolilor, tulburărilor și procese patologiceîncă pe stadiu timpuriuînainte de apariţia simptomelor caracteristice.

Lactat dehidrogenaza comună (LDH) este o enzimă glicolitică intracelulară care este implicată în conversia reversibilă a lactatului în piruvat și se găsește în majoritatea țesuturilor corpului.

Sinonime în rusă

Dehidrogenaza acidului lactic.

SinonimeEngleză

Lactat dehidrogenază, totală, dehidrogenază lactică, LDH, LD.

Metodă de cercetare

Test cinetic UV.

Unități

U / l (unitate pe litru).

Ce biomaterial poate fi folosit pentru cercetare?

Sânge venos.

Cum să vă pregătiți corect pentru cercetare?

  • Nu mâncați cu 12 ore înainte de studiu.
  • Eliminați suprasolicitarea fizică și emoțională cu 30 de minute înainte de studiu.
  • Nu fumați cu 30 de minute înainte de studiu.

Informații generale despre studiu

Lactat dehidrogenaza (LDH) este o enzimă intracelulară care conține zinc care catalizează oxidarea acidului lactic la piruvat și se găsește în aproape toate celulele corpului. LDH este cel mai activ în mușchiul scheletic, mușchiul inimii, rinichi, ficat și celulele roșii din sânge.

Aici sunt cinci forme diferite(izoenzime) LDH, care diferă ca structură moleculară și locație în organism. Care dintre cele cinci predomină depinde de modalitatea principală de oxidare a glucozei - aerob (la CO 2 și H 2 O) sau anaerob (la acid lactic). Această diferență se datorează gradului diferit de relație dintre una sau alta izoenzimă și acidul piruvic. Pentru miocard și țesutul cerebral, LDH-1 este principalul, pentru eritrocite, trombocite, țesut renal- LDH-1 și LDH-2. În plămâni, splină, tiroidă și pancreas, glandele suprarenale, limfocite predomină LDH-3. LDH-4 se găsește în toate țesuturile cu LDH-3, precum și în granulocite, placentă și celulele germinale masculine, care conțin și LDH-5. Activitatea izoenzimelor în mușchii scheletici (în ordine descrescătoare): LDH-5, LDH-4, LDH-3. Pentru ficat, izoenzima LDH-5 este cea mai caracteristică, LDH-4 are activitate mai mică. În mod normal, în serul sanguin, toate fracțiile enzimei sunt determinate cu activitate redusă ca parte a indicatorului total - LDH total. Activitatea lor în sânge este distribuită astfel: LDH-2 > LDH-1 > LDH-3 > LDH-4 > LDH-5.

În bolile însoțite de leziuni tisulare și distrugerea celulelor, activitatea LDH în sânge crește. În acest sens, este un marker important al distrugerii țesuturilor. În ciuda faptului că o creștere a activității enzimatice nu indică nicio boală specifică, determinarea acesteia în combinație cu altele teste de laborator ajută la diagnosticarea infarctului pulmonar, distrofiei musculare și anemiei hemolitice. Activitate crescută LDH poate fi detectată la nou-născuți, femeile însărcinate și după efort fizic intens.

Anterior, testele combinate pentru LDH, aspartat aminotransferaza și creatinkinaza au fost utilizate pe scară largă în diagnosticul infarctului miocardic. Acum, în acest scop, nivelul troponinei este determinat ca un marker mai specific de deteriorare a mușchiului inimii. Dar studiul activității LDH rămâne o analiză auxiliară în diagnosticul diferențial. sindrom de durereîn cufăr. La pacienții cu angină, activitatea enzimei nu se modifică, dar în infarctul miocardic începe să crească după 8-10 ore cu maxim în primele 24-48 ore după un infarct și revine la normal după 10-12 zile. . O creștere a LDH cu activitate normală a AST la 1-2 zile după durerea în piept indică un infarct pulmonar.

În diagnosticul diferenţial al miopatiilor, această analiză ajută la clarificarea mecanismelor fiziopatologice ale bolii. Deci, încălcând funcția musculară asociată cu boli neurogenice, LDH nu crește, dar atunci când mușchii sunt deteriorați din cauza patologiilor endocrine și metabolice, activitatea LDH crește.

Activitatea LDH în sânge poate crește din cauza multor neoplasme maligne, cu tratament eficient, scade, care este uneori folosit pentru monitorizarea dinamica a bolnavilor de cancer.

La ce se folosește cercetarea?

  • Pentru diagnosticarea leziunilor tisulare acute sau cronice în timpul unei examinări cuprinzătoare a pacientului.
  • Pentru diagnostic diferentiat boli cu dureri severe în piept (infarct miocardic, angină pectorală, infarct pulmonar).
  • Pentru a detecta bolile însoțite de hemoliza eritrocitelor.
  • Pentru a monitoriza debitul boli oncologiceîn timpul terapiei.
  • Pentru studiul patologiilor ficatului și rinichilor.
  • Pentru diagnosticul leziunilor țesutului muscular.

Când este programat studiul?

  • Atunci când se suspectează deteriorarea acută sau cronică a țesuturilor și celulelor din organism.
  • Cu complex examen preventiv rabdator.
  • La observarea cursului unora boli cronice(distrofie musculară, anemie hemolitică, boli ale ficatului, rinichilor), patologie oncologică.

Ce înseamnă rezultatele?

Valori de referinta

Motive pentru creșterea activității lactat dehidrogenazei totale:

  • infarct miocardic,
  • embolie pulmonară și infarct pulmonar,
  • boli de sânge însoțite de hemoliză (hemolitică, pernicioasă, megaloblastică, drepanocidă, eritremie),
  • neoplasme maligne de diferite localizări (cancer testicular, cancer hepatic, limfom, metastaze în țesut ososși ficat etc.),
  • leucemie,
  • patologia ficatului (hepatită virală și toxică, ciroză hepatică, icter obstructiv, boală hepatică alcoolică),
  • boli de rinichi (infarct renal, glomerulonefrită, pielonefrită),
  • patologia musculară (distrofie musculară, traumatisme, atrofie),
  • fracturi osoase,
  • insuficiență cardiacă congestivă, acută insuficiență coronariană(fără infarct), miocardită (creștere moderată a enzimei),
  • Mononucleoza infectioasa,
  • infarct intestinal,
  • pancreatita acuta,
  • accident vascular cerebral,
  • convulsii convulsive,
  • sevraj,
  • eclampsie,
  • șoc traumatic,
  • stări severe însoțite de hipoxie, hiper- și hipotermie,
  • boala arsurilor,
  • pneumonie pneumocystis,
  • dezlipirea prematură a placentei,
  • hipotiroidism.

Ce poate influența rezultatul?

Rezultatul poate fi îmbunătățit prin:

  • intens exercițiu fizic cu puțin timp înainte de studiu
  • pacientul are o valvă protetică a inimii (hemoliza eritrocitară din cauza leziunii celulare de către foilele valvei),
  • aplicarea terapie cu electropuls cu puțin timp înainte de studiu
  • hemodializă (datorită eliminării inhibitorilor de enzime - uree în timpul procedurii),
  • un număr mare de trombocite (trombocitoză),
  • unele boli de piele
  • medicamente care cresc activitatea LDH (anestezice, aspirină, vasopresină, acid valproic, narcotice, procainamidă, etanol, amiodarona, steroizi anabolizanți, verapamil, izotretinoină, captopril, cloramfenicol, codeină, dapsonă, diltiazem, interferon-alfa, unele antibacteriene, unele antibacteriene). și medicamente antifungice, antiinflamatoare nespecifice, penicilamină, streptokinază, tiopental, furosemid, metotrexat, sulfasalazină, simvastatină, tacrolimus).

Motive posibile pentru scăderea rezultatului:

  • prezența oxalaților și a ureei, care inhibă enzima,
  • medicamente care reduc activitatea LDH (amikacină, acid ascorbic, hidroxiuree, dofibrat, enalapril, metronidazol, naltrexonă, anticonvulsivante, cefotaximă).

Notite importante

  • Datorită nespecificității acestei analize, rezultatul acesteia trebuie interpretat ținând cont de indicatorii altora cercetare de laboratorȘi tablou clinic boli.
  • În diagnosticare procese acuteînsoțită de distrugerea țesuturilor (infarct, necroză), este necesar să se țină seama de modificările activității LDH plasmatice pentru ceva timp după un episod acut de boală.
  • Determinarea izoenzimelor LDH ajută la clarificarea localizării procesului patologic.
  • Principalul marker de laborator al infarctului miocardic este troponina I, nu LDH.
  • Lactat dehidrogenază 1, 2 (LDH 1, 2 fracții)

Cine comandă studiul?

Terapeut, cardiolog, oncolog, medic generalist.

Literatură

  • Nazarenko G.I., Kishkun A. Evaluare clinică rezultatele cercetărilor de laborator. - M .: Medicină, 2000. - 165-166.
  • Fischbach F.T., Dunning M.B. Un manual de teste de laborator și de diagnosticare, Ed. a VIII-a. Lippincott Williams & Wilkins, 2008: 1344 p.
  • Wilson D. McGraw-Hill Manual of Laboratory and Diagnostic Tests 1st Ed Normal, Illinois, 2007: 347-348 pp.

Un test biochimic de sânge pentru LDH este important pentru diagnosticarea multor boli. LDH sau lactat dehidrogenaza este o enzimă indispensabilă și foarte importantă pentru metabolismul glucozei în organism. Contribuie la conversia normală a acidului piruvic în acid lactic, care este produsul final al metabolismului glucozei. Cu toate acestea, se poate forma în celule numai atunci când există o lipsă de oxigen în ele.

LDH este o componentă esențială a oricărei celule. Trebuie să fie prezent în celule în cazul în care trebuie să treceți urgent la metabolismul glucozei fără oxigen. Acest lucru se poate întâmpla dacă accesul oxigenului la celulă este blocat, de exemplu, de un tromb.

Există cinci tipuri principale de lactat dehidrogenază:
  • 1 este responsabil pentru celulele roșii din sânge și mușchiul inimii;
  • 2 - pentru splina si ganglionii limfatici;
  • 3 - pentru plămâni;
  • 4 - pentru placenta, pancreas, rinichi si muschii scheletici;
  • 5 pentru funcționarea mușchilor scheletici și a ficatului.

LDH intră cel mai adesea în fluxul sanguin din celulele care conțin prea mult din această enzimă. Acestea sunt în principal celule ale inimii, mușchilor scheletici și ficatului. În același timp, indicele enzimatic în cazul deteriorării unor astfel de celule nu este specific unui anumit organ.

O analiză pentru activitatea enzimei LDH este efectuată atunci când procesele de distrugere constantă a celulelor sunt prezente în organism. Această condiție poate fi observată în timpul proceselor tumorale sau în timpul hemolizei, adică defalcarea excesivă și rapidă a globulelor roșii.

Celulele care se formează la bolnavii de cancer consumă o cantitate destul de mare de glucoză. Cu toate acestea, distrugerea celulelor normale are loc fără utilizarea oxigenului. De aceea, cantitatea de LDH din țesuturile afectate de cancer crește aproape întotdeauna.

De obicei, analiza LDH este prescrisă în astfel de cazuri:

  • atunci când există suspiciunea de deteriorare a structurilor celulare sau tisulare;
  • pentru diagnosticul stărilor anemice;
  • cu boli musculare;
  • în prezența bolilor cardiace acute sau cronice și a ficatului în organism;
  • când există suspiciunea unui atac de cord viitoare;
  • dacă pacientul are limfom non-Hodgkin;
  • cu procese tumorale ale ficatului și organelor genitale.
De ce este necesar să se facă un test de sânge pentru LDH? Nivelul său este de obicei determinat de:
  • pentru sondaj cuprinzător atunci când există suspiciunea de prezență a oricărei patologii a ficatului;
  • pentru diagnosticarea tardivă a unui atac de cord;
  • ca marker tumoral în diagnosticul proceselor tumorale din organism.
Mai mulți factori pot afecta rezultatele acestei analize:
  1. Trombocitoză - dacă numărul de trombocite crește, atunci crește și nivelul LDH.
  2. Cu efort fizic prelungit, nivelul enzimei crește întotdeauna.
  3. Hemoliza sângelui, dacă este depozitată incorect într-o eprubetă, poate duce la o creștere falsă a LDH.
  4. LDH crește odată cu utilizarea prelungită și sistematică a anumitor medicamente.

De aceea, înainte de a trece o astfel de analiză, este indicat să nu luați niciun medicament timp de cel puțin trei zile și să limitați orice activitate fizică. Numai în acest caz va fi posibil să se obțină cel mai fiabil rezultat al conținutului de LDH din sângele pacientului.

Există mai multe motive pentru care nivelul enzimei LDH într-un test de sânge biochimic poate crește.

Printre ei:

  1. Unele boli de inima. Acestea sunt infarctul miocardic, miocardita și insuficiența cardiacă acută.
  2. Boli hepatice, care includ hepatocarcinomul cu metastazele sale în ficat, insuficiența sa acută sau ciroza, hepatita cauzată de viruși, mononucleoza provocată de infecții, intoxicația severă datorată solvenților organici.
  3. Boli de sânge. Printre acestea se numără folic și Anemia prin deficit de fier, anemie hemolitică, limfoame și leucemii de diverse origini.
  4. Boli ale sistemului muscular. Acest procese inflamatorii mușchi, de exemplu, miozită, precum și leziuni musculare traumatice.
  5. Boli de alte etiologii. Acestea sunt procese tumorale, procese inflamatorii în plămâni, stări de șoc, tromboză venoasă extremitati mai joase, Sarcomul lui Ewing, boli de rinichi, afecțiuni septice, HIV, pancreatită.

Toate aceste boli pot duce la consecințe grave punând în pericol viața pacientului. Prin urmare, cu cât se pune mai devreme un diagnostic și se prescrie un tratament, cu atât o persoană are mai multe șanse pentru recuperarea sau cel puțin remiterea bolii.

Descifrarea biochimiei pentru nivelul LDH poate arăta scăderea acesteia în astfel de cazuri:

  • dacă tratamentul bolilor tumorale și leucemiei dă un rezultat pozitiv;
  • dacă terapia pentru anemie hemolitică are succes;
  • dacă pacientul ia o cantitate destul de mare de vitamina C.

O scădere a nivelului de LDH este considerată un indicator bun, deoarece prin aceasta se poate aprecia eficacitatea tratamentului bolii de bază prescrise de medic.

Astfel, descifrarea analizei pentru LDH are o mare măsură valoare de diagnostic. Toate acestea se datorează faptului că această enzimă specială poate fi considerată un marker pentru multe boli.

La urma urmei, dacă toate organele din organism funcționează normal, atunci și nivelul LDH rămâne în intervalul normal. valori normale. Dacă biochimia a arătat o creștere a nivelului acestei enzime, atunci trebuie căutată cauza acestei stări.

Pentru a face acest lucru, medicul trebuie să prescrie o gamă completă de examinări și teste suplimentare care vor ajuta la stabilirea bolii de bază.

Trebuie să vă amintiți întotdeauna că, dacă un medic prescrie acest tip de studiu, atunci nu poate fi ignorat. Deoarece decodificarea acestei analize poate ajuta la identificarea dezvoltării unei patologii fatale în organism. Abia după ce se pune diagnosticul final, medicul va putea prescrie cel mai corect și tratament eficient boala de baza. Dacă tratamentul merge bine, atunci nivelul LDH din sânge va scădea.

Lactat dehidrogenaza (L-lactat:NAD-oxidoreductaza, LDH, EC 1.1.1.27) este o enzimă glicolitică și catalizează următoarea reacție:

Lactat + NAD Piruvat + NADH

Molecula LDH este un tetramer format din unul sau două tipuri de subunități, desemnate ca M (ing.: mușchi) și H (ing.: inimă). În serul de sânge, enzima există în cinci forme moleculare care diferă prin structura primară, proprietăți cinetice, mobilitate electroforetică (LDH-1 se deplasează mai repede la anod în comparație cu LDH-5, adică este mai mobil electroforetic). Fiecare formă are o compoziție polipeptidică caracteristică: LDH-1 constă din 4 subunități H, LDH-2 constă din 3 subunități H și 1 subunitate M, LDH-3 este un tetramer din 2 subunități H și 2 subunități M, LDH-4 conține 1 subunitate H și 3 subunități M, LDH-5 constă doar din subunități M.

În funcție de gradul de scădere a activității catalitice totale a enzimei, toate organele și țesuturile sunt dispuse în următoarea ordine: rinichi, inimă, mușchi scheletici, pancreas, splină, ficat, plămâni, ser sanguin.

Modul predominant de oxidare a glucozei în țesut depinde de care izoenzimă este cel mai reprezentată: aerobă (la CO 2 și H 2 O) sau anaerobă (la acid lactic). Această diferență se datorează diferitelor grade de afinitate a izoenzimelor pentru acidul piruvic. Izoenzimele care conțin în principal subunități H (LDH-1 și LDH-2) au o afinitate scăzută pentru piruvat și, prin urmare, nu sunt capabile să concureze eficient pentru substrat cu complexul de piruvat dehidrogenază. Ca rezultat, piruvatul suferă decarboxilare oxidativă și intră în ciclul Krebs ca acetil-CoA. În schimb, izoenzimele cu subunități M în principal (LDH-4 și LDH-5) au o afinitate mai mare pentru piruvat și, ca urmare, îl transformă în acid lactic. Cele mai tipice izoenzime sunt stabilite pentru fiecare țesut. Pentru miocard și țesutul cerebral, principala izoenzimă este LDH-1, pentru eritrocite, trombocite, țesut renal - LDH-1 și LDH-2. În plămâni, splină, tiroidă și pancreas, glandele suprarenale, limfocite predomină LDH-3. LDH-4 se găsește în toate țesuturile cu LDH-3, precum și în granulocite și celulele germinale masculine, în acestea din urmă se găsește suplimentar LDH-5. În mușchii scheletici, activitatea izoenzimelor este dispusă în ordine descrescătoare în seria: LDH-5, LDH-4, LDH-3. Pentru ficat, izoenzima LDH-5 este cea mai caracteristică; LDH-4 este de asemenea detectată.

În mod normal, principala sursă de activitate a LDH în plasma sanguină sunt celulele sanguine degradate. În ser, activitatea izoenzimelor este distribuită astfel: LDH-2 > LDH-1 > LDH-3 > LDH-4 > LDH-5. Electroforeza dintre fracțiile LDH-3 și LDH-4 dezvăluie uneori o bandă suplimentară a izoenzimei LDH-X, această izoenzimă fiind localizată în aceleași organe ca și LDH-5.

Pentru a determina activitatea totală a LDH în serul sanguin, se utilizează două grupuri de metode:

1. Spectrofotometric pe baza testului optic direct al lui Warburg: diferența de diferență de absorbție între formele oxidate și reduse de NAD.

2. Colorimetric:

  • dinitrofenilhidrazină pe baza studiului conținutului de piruvat folosind 2,4-dinitrofenilhidrazină:
  • redoxindicativ metodele sunt precise din punct de vedere tehnic și simple, ele folosesc capacitatea anumitor substanțe (indicatori) de a schimba culoarea în reacțiile de oxidare-reducere.

Pentru a determina activitatea izoenzimelor LDH, cea mai comună este electroforetică separare pe acetat de celuloză și agaroză. Metodele bazate pe diferite rapoarte ale LDH-1 și LDH-5 față de temperatură sunt cele mai simple și mai rapide de realizat, dar sunt necesare condiții de temperatură precise pentru a obține rezultate reproductibile, deoarece toate izoenzimele au o anumită instabilitate termică. Metodele bazate pe inhibarea chimică a izoenzimelor de către uree sau lactat dau rezultate insuficient de sigure. Metodele cromatografice se bazează pe diferite grade de adsorbție a izoenzimelor LDH pe Sephadex. Este posibil să se determine izoenzimele alegând concentrația optimă a substratului pentru fiecare izoenzimă.

Ca metode unificate pentru determinarea activității totale a LDH, s-a ales metoda conform testului optic optimizat și metoda Sevel-Tovarek; pentru a studia activitatea izozimelor - electroforeza pe acetat de celuloză.

Determinarea activității totale a lactat dehidrogenazei
în ser sanguin folosind metoda Sevel-Tovarek

Principiu

Acidul piruvic, format ca urmare a unei reacții enzimatice, interacționează cu 2,4-dinitrofenilhidrazina într-un mediu alcalin și formează un complex colorat.

Valori normale


cu inhibitie termica

Principiu

Enzimele cu un conținut predominant de subunități M (LDH-4 și LDH-5) sunt mai termolabile în comparație cu izoenzimele care conțin subunități H (LDH-1 și LDH-2).

Valori normale

Determinarea activității fracțiilor LDH
prin inactivarea ureei

Principiu

Constă în inhibarea activității ureice a izoenzimei LDH-5 cu aproape 100%.

Valori normale

Factori care influențează

Analgezicele narcotice și alte analgezice, etanolul, dicumarina supraestimează rezultatele studiului. Trebuie evitată hemoliza, deoarece activitatea enzimei în eritrocite este mai mare decât în ​​ser. Oxalații și ureea inhibă enzima.

Valoare clinică și diagnostică

Toate bolile care apar cu distrugerea celulelor sunt însoțite de o creștere bruscă a activității LDH în serul sanguin. O creștere a activității generale a enzimei se găsește în boli precum infarctul miocardic, afectarea necrotică a rinichilor, hepatita, pancreatita, inflamația și infarctul pulmonar, tumorile de diferite localizări, afectarea, distrofia și atrofia mușchilor, anemie hemolitică și icter fiziologic nou-născuți, limfogranulomatoză, leucemie. În infarctul miocardic, începutul unei creșteri a activității enzimei în serul sanguin se observă la 8-10 ore din momentul atacului, creșterea maximă are loc cu 24-48 de ore, adesea de 15-20 de ori mai mare decât norma. Activitatea crescută a LDH persistă până la 10-12 zile de la debutul bolii. Gradul de creștere a activității enzimatice nu se corelează întotdeauna cu dimensiunea leziunii mușchiului inimii și poate fi doar un factor indicativ pentru prezicerea rezultatului bolii. La pacienții cu angină pectorală, activitatea enzimei nu se modifică, ceea ce permite ca testul să fie utilizat pentru diagnostic diferențial în 2-3 zile după un atac de cord.

Prezența specificității de organ a enzimelor face posibilă utilizarea studiului activității lor în scopul diagnosticării locale.

Activitatea totală și spectrul izoenzimei lactat dehidrogenazei în serul sanguin în unele boli
Boala General
activitate
Izoenzime
infarct miocardic ++ + +
boli pulmonare + + +
Hepatita virala + + +
Hepatită toxică + + +
Ciroza hepatică + + +
leucemie mieloidă ++ + +
Granulocitoza ++ + +
Distrugerea trombocitelor
(embolie, transfuzii de sânge)
+ Următorul >

Cu participarea sa, acidul piruvic este transformat în acid lactic (și invers). Acidul lactic este produsul final al metabolismului glucozei în celule în absența oxigenului.

Celula are nevoie de energie pentru a-și menține funcțiile vitale, iar glucoza este principala sa sursă. Dacă oxigenul intră în celulă, atunci când glucoza este descompusă, se formează energie, dioxid de carbon și apă. Dacă celula este forțată să lucreze fără oxigen, folosește și glucoză, dar ca urmare primește de 18 ori mai puțină energie și apare și acidul lactic. În ultima etapă de descompunere a glucozei, LDH intră în ciclu, care este capabil să susțină doar temporar celula.

LDH este prezentă în toate celulele corpului, fiind un fel de „return” – dintr-o dată trebuie să treci la metabolismul glucozei fără oxigen. Este întotdeauna nevoie de energie, dar există situații în care pur și simplu oxigenul nu intră în țesut (de exemplu, când un vas este blocat de un cheag de sânge).

Molecula LDH este formată din 4 subunități, denumite ca H (auzit)Și M (mușchi). În funcție de rapoartele combinatorii ale acestor subunități, se disting 5 tipuri de LDH:

  • LDH1 - HHHH - miocard și
  • LDH2 - HHHM - Ganglionii limfatici, splina
  • LDH3 - HHMM - plămâni
  • LDH4 - HMMM - muschi scheletici, placenta, rinichi
  • LDH5 - MMMM - muschi scheletici si ficat

Activitatea LDH2 este de 30-50%, iar LDH5 din mușchii scheletici este de 0-1,5. Deci este normal LDH totală formată predominant de izoforma reticulară.

Niveluri crescute de LDH sunt observate la 27% dintre tumori în etapa 1 iar în 55% din seminoame metastatice.

Indicatii

  • dacă se suspectează o posibilă deteriorare a celulelor sau țesuturilor - izoenzimele LDH ajută la clarificarea locației bolii
  • pentru a controla cursul bolilor acute și cronice (inima, ficatul)
  • diagnosticul anemiei, boli ale sistemului muscular (citiți despre diagnosticul anemiei în articolul „”.)
  • cu diagnostic tardiv infarct acut miocardului
  • at - LDH este inclusă în lista criteriilor de prognostic (indicele de prognostic internațional)
  • pentru unele tumori (de exemplu, testicule, ficat) și limfoame - LDH este utilizat pentru a controla cursul bolii și severitatea acesteia


Normele LDH în sânge în U / l

  • nou-născuți 220-600
  • copii de la 1 la 15 ani - 115-300
  • femei 125-210
  • barbati 125-225

5 fapte despre LDH

  1. durerea musculară în timpul exercițiilor de forță anaerobă apare ca urmare a „lucrării” LDH și a acumulării de acid lactic.
  2. oamenii de știință dezvoltă un medicament care poate bloca selectiv LDH în celulele canceroase, ceea ce va duce la acumularea unei cantități mari și la moartea tumorii.
  3. LDH poate fi determinată în lichidul cefalorahidian,
  4. există o altă izoformă a LDH în
  5. LDH este mai mare la afro-americani

De ce se măsoară nivelul LDH?

  • diagnostic tardiv de infarct miocardic - atunci când vârful și au trecut deja
  • într-un complex de studii în patologia hepatică (în combinație cu)
  • pentru diagnosticul și controlul tratamentului bolilor tumorale, ca marker tumoral

Ce influenteaza rezultatul?

  • cu trombocitoză - crește și o creștere a cantității de LDH
  • niste medicamentele cresterea LDH - amiodarona, steroizi anabolizanti, dalacina, dicumarol, gentamice, acid interleukina-2 valproic, metotrexat, nitrofurantoin, penicilamina, sulfozoxazol, xilitol (este necesar consultarea medicului!)
  • un nivel fals crescut de LDH în sânge apare atunci când sângele este hemolizat într-o eprubetă cu depozitare și transport necorespunzătoare
  • Decriptare

    Motive pentru creșterea LDH

    1. Boli ale muschiului inimii – miocard

    • - dintre toți markerii cardiaci, LDH este ultimul care crește, la 12-18 ore după un atac de durere, rămâne crescută timp de 10 zile, testele pentru LDH1 și LDH2 sunt mai indicative, în timp ce LDH1 ar trebui să fie mai mare decât LDH2
    • insuficiență cardiacă acută - inima nu mai pompează sânge
    • - inflamație a mușchiului inimii

    2. Boli hepatice - izoenzimele LDH4 si LDH5

    • intoxicație cu solvent organic
    • ( , )
    • Mononucleoza infectioasa
    • - restructurarea arhitectonică a țesutului hepatic, inclusiv pat vascular cu scăderea volumului celulelor funcționale

    3. Boli ale sângelui

    • anemie hemolitică - cu descompunerea globulelor roșii în care se află LDH1
    • anemie deficitara si
    • - boli tumorale ale sângelui, în care măduvă osoasă apare o celulă malignă, care înlocuiește țesutul sănătos
    • limfom - o boală malignă a sistemului limfatic cu o creștere a numărului de limfocite

    4. Boli ale sistemului muscular

    5. Alte boli

    • boli tumorale - o analiză pentru LDH are importanţă cu anumite tumori ale testiculelor și ovarelor (disgerminoame)
    • șoc - o creștere a tuturor izoenzimelor LDH din sânge
    • pneumonie,
    • tromboza venoasă profundă a extremităților inferioare
    • LDH la pacienții cu HIV și SIDA crește cu pneumonia pneumocystis; foarte performanta ridicata LDH observată la pacienții cu HIV și histoplasmoză
    • boli de rinichi - infarct renal, inflamație, sindrom nefrotic
    • septicemie
    • prezența complexelor macroLDH - complexe LDH cu imunoglobuline A (IgA), G (IgG), M (IgM) - poate crește și scădea activitatea enzimei în sânge


    Motive pentru scăderea LDH

    • se observă o scădere a activităţii LDH cu tratament de succes boli tumorale, anemii hemolitice, leucemii, limfoame.
    • luând cantități mari de vitamina C

    Valoarea analizei pentru LDH este redusă de nespecificitatea sa, deoarece atât patologia inimii, cât și a ficatului și a mușchilor scheletici poate duce la creșterea acesteia. Dar, LDH este necesar pentru o evaluare generală a funcției organelor în combinație cu teste hepatice (cu ALT), markeri cardiaci (cu troponine și AST) și ca marker tumoral.

    LDH în și lichidul pericardic

    Analiza pentru LDH în ajută la distingerea (lichidul inflamator) de (congestiv). Dacă în revărsatul pleural valoarea LDH este mai mare de 2/3 din cantitatea sa din sânge, atunci vorbim despre exudat, dacă mai puțin - despre transudat.

    Cu empiem pleural, nivelul LDH din revărsat crește la 1000 U / l.

    LDH în lichior

    O creștere a nivelului de LDH se întâmplă cu. La meningita virala o concentrație mare de LDH în sânge indică un prognostic prost.

    LDH - lactat dehidrogenază a fost modificat ultima dată: 23 decembrie 2017 de Maria Bodyan



    Dacă găsiți o eroare, selectați o bucată de text și apăsați Ctrl+Enter.